Курстық жұмыс: Химия | Белоктар химиясына сипаттама

I. Кіріспе
1.1 Белоктар химиясына сипаттама
II. Негізгі бөлім
2.1 Белоктардың аминоқышқылдық құрамы
2.2 Аминоқышқылдардың жіктелуі
2.3 Белоктардың физика-химиялық қасиеттері
2.4 Белоктардың құрылымдық ұйымы
2.5 Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі
III. Қорытынды
IV. Пайдаланылган әдебиеттер.
1.1 Белоктар химиясына сипаттама.
Тірі организм өзіне тәнқұрылымдық ұйымы мен биологиялық қызметтері арқылы сипатталады. Организмнің осы құрылымдық ұйымының қызметінде белоктар өте маңызды роль атқарады, яғни белоктар басқа органикалық заттардың алмасуына келмейді, өйткені олардың өзінше ерекше құрылымдық ұйымы бар.
Белоктар дегеніміз-аминқышқылы қалдықтарынан тұратын, құрамында азоты бар жоғары молекулярлы органикалық заттар.
Әлбетте белоктардың және белокты заттардың аталуы жануарлар мен өсімдік ткандерінің, тауық жұмыртқасының белогына ұқсас заттардың табылуымен байланысты қойылған. Ғалымдар өз заманындағы жаратылыстану ғылымының аздаған жетістіктеріне сүйене отырып, көпке белгілі-«Өмір –бұл белокты денелердің өмір сүру тәсілі» деген болатын. Белоктар генетикалық хабардың малекулалық құрамы; яғни белок арқылы генетикалық хабар жүзеге асып тұқым қуалай беріледі. Белоксыз, ферментсіз ДНҚ, малекуласы өзін қайта құрау қабілетін жояды және генетикалық хабарды бере алмайды. Тірі организмнің өзіне ұқсас ұрпақ қалдыру да осы белокпен байланысты. Жиырылу, қозғалу-бұлшық еттің белокты құрылымына тікелей байланысты. Сонымен, өмір сүру зат алмасуынсыз мәні жоқ, ол өзін құрайтын белоктарды үнемі толықтыруы керек. Осындай жағдаймен белоктар тірі организмнің негізін, құрылымдық бірлігін құрайды.
Молекулярлы биологияның негізін қалаушы Ф.Криктің айтуы бойынша, белоктардың маңыздылығы олардың әртүрлі қызметті өте шапшаңдықпен орындауында.
Табиғатта шамамен 10^10 -12^12 әртүрлі белоктар кездеседі. Табиғи белоктардың осынша көп түрінің 2500 түрінің анық құрылымы белгілі. әрбір организм өзіне тән жеке белок санымен ерекшеленеді. Таң қалатын жағдай барлық табиғи белоктар бір-бірімен пиптидті тізбекпен байланысқан аминқышқылдардың мономері молеккуласының жай құрылымдық блогынан тұрады. Бұл аминқышқылдар түрліше кезектесіп орналасқандықтан белок санының көп мөлшерін түзуі мүмкін. Полипиптидтің тізбегіндегі амин қышқылдарының орын ауыстыруының нәтижесінде изомерлер санын алуға болады. Сонымен,егер екі аминқышқылынан 2 изомер құрылады десек, онда теория жүзінде 4 аминқышқылынан 24 изомер алынады, ал 20 аминқышқылынан -2,4*10^-18түрлі белоктар алуға болады. Белок молекуласындағы амынқышқылы қалдықтарының қайталануын көбейте берсек, онда алынатын изомерлер саны астрономиялық шамаға тең болатындығын көру қиын емес. Бірақ, табиғат аминқышқылының кездейсоқ кезекпен орналасуына жол бермейді, өйткені әрбір жеке түрінің өзіне тән ерекшелік белоктар тобы бар,ол белоктар ДНҚ, молекуласындағы тұқым қуалау хабарын, тірі организмдердің ұрпағына беруін қамтамасыз етеді. Сондықтан, ДНҚ, нуклеотидтерінде орналасқан хабар синтезделетін белоктың полипептид тізбегінде аминқышқылдарның сызық бойынша ретімен кезектесіп келетінін анықтайды. Белоктар тірі организмнің құрғақ массасының тең жартысына жуығын құрайтынын және де олардың бірқатар уникальді қызмет атқаратынын ескеру керек.
2.1 Белоктардың аминоқышқылдық құрамы.
Белоктардың құрылым бірлігі болып аминоқышқылдар есептелінеді. Белоктарды синтездеу үшін 20 протейногенді аминоқышқылдар пайдаланылады. Барлық протейногенді аминқышқылдар L- қатарындағы а-аминоқышқылдар. а –аминоқышқылдардың жалпы формуласы:
Н2 N- CH-COOH
R
Мұндағы R-радикалы сутегі атомы болу ы мүмкін, ондаглицин амиқышқылы болады, ал егер радикал метил тобы –СН3 боса, онда аланин амин қышқылы болады.
Протеиногенді аминоқышқылдарды радикалдарының қалдығына байланыты 4-топқа бөлінееді.
Полярсыз радикалды аминоқышқылдар немесе полярсыз аминоқышқылдар.

H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2 N-CH-COOH H2N-C-COOH
CH3 CH CH2 CH-CH3
аланин CH3 CH3 CH CH2
валин CH3 CH3 CH3
лейцин изолейцин

H2N-CH-COOH H2 N-CH-COOH H2N-CH-COOH HN-C-COOH
CH2 CH2 CH2
CH2 пролин
S-CH3 NH
метионин триптофан фенилаланин
2.Зарядталмаған полярлы радикалды аминоқышқылдар немесе полярлы зарядталмаған аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
Глицин CH2OH CH-OH CH2
серин CH2 тирозин
треонин
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
CH2SH CH2 CH2
цистейн O=C-NH2 CH2
аспарагин O=C-NH2
глутамин
3.Теріс зарядталған полярлы радикалды аминоқышқылдар, немесе теріс зарядталған аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
CH2 CH2
COOH CH2
аспартат COOH
гутамат
4.Оң зарядталған полярлы радикалды аминқышқылдар немесе оң зарядталған аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
(CH2 )4 (CH2 )3 CH2
NH2 NH N
лизин NH-C-NH2 NH
аргенин гистидин
Кейбір белоктардың құрамында жоғарыда көрсетілген аминоқышқылдармен қатар аз мөлшерде минорлы аминоқышқылдар болады.
Минорлы аминқышқылдар-радикалдарды түрлендірудің нәтижесінде пайда болған протейногенді аминоқышқылдардың туындылдылары.
2.2 Аминқышқылдардың жіктелуі
Табиғатта кездесетін барлық аминқышқылдарға жалпы қасиет амфотерлік, яғни әрбір аминқышқылының құрамында кем дегенде бір қышқылдық бір негіздік топтарының болуымен сипатталады.
Жалпы формулада көрсетілгендей аминқышқылдары бір-бірінен R-радикалының химиялық табиғатымен ерекшеленеді. Белок синтезі кезінде пептидтік байланыс түзуге қатыспайтын және а –көміртек атомымен байланысқан аминқышқылы молекуласы түрінде берілген. Барлық а-амин және а-карбаксил топтары белок молекуласындағы пептидті тізбек түзуге қатысады. Осы кезде олар өздерінің аминқышқылдарына еркін сәйкес қышқылды-негізді қасиетін жоғалтады.
Сондықтан да белок молекулаларының құрылымының түрлі ерекшеліктері және қызметі оның химиялық табиғатына және аминқышқыл радикалдарының физико-химиялық қасиеттеріне байланысты. Осыған байланысты белоктар бірқатар өзіне негізделген ерекшеліктерімен және басқа биополимерлерге тән емес химиялық жекешеліігімен ерекшеленеді. Басқа принциптер ұсынылғанына қарамай, аминқышқылдарының радикалдарының химиялық құрылыс негізіне байланысты аминқышқылдарын бөледі. Аминқышқылдарын ароматты және алифатты деп бөледі, сонымен қатар күкірт және гидроксил топтары бар аминқышқылдарыы деп атайды. Көбіне бөліну аминқышқылының зарядының табиғатына негізделген. Егер радикал нейтрал болса, онда олар нейтрал аминқышқылы деп аталады. Көбіне мұндай қышқылдарда бір амин, бір карбаксил тобы болады. Егер аминқышқылының құамында амин немесе карбоксил топтары болса, онда олар сол қасиетке сәйкес қышқылды немесе негізді деп аталады. Амиқышқылдарының қазіргі рационалды бөлінуі радикал полярлығына негізделген, яғни олардың сумен әрекеттесу қабілетіне байланысты. Ол амиқышқылыныңң төрт класын біріктіреді: 1) полярсыз-гидрофобты, 2) полярлы-гидрофильді-зарядталмаған 3)теріс зарядталған, 4)оң зарядталған.
Келтірілген аминқышқылдар мыңдаған белоктардың құрамында әртүрлі мөлшер қатынасында болады, бірақ аталған аминқышқылдарының толық саны кейбір жеке белоктарда болмайды. Табиғи белоктардың көпшілігінде 20 аминқышқылы болады, кейбір белоктарда аминқышқыл туындылары: оксипролин,оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин және фосфотреонин табылған. Бастапқы екі аминқышқылы біріктірілген ткань белоктарында кездеседі коллагенде ал дийодтирозин қалқанша безінің гормонының негізгі құрылысы болып табылады. Осы сияқты бұлшық ет миозинінде E-N –метилизин табылған.
2.3 Белоктардың физика-химиялық қасиеттері
Белоктардың өзіне тән физико –химиялық қасиеттері: ертінділерідің жоғарғы тұтқырлығы, аздаған диффузия, жоғарғы деңгейдегі олардың ісінуге қабілеттігі, оптикалық активтілігі, электр жазығындағы қозғалғыштығы, төменгі осмостық қысым, жоғарғы оннкотикалық қысыым және 280 нм УК-сәулені жұтуға қабілеттігі бар. Бұл қасиеттер белоктардағы ароматты аминқышқылдарының болуымен түсіндіріледі және олар белоктардың сандық мөлшерін анықтауға септігін тигізеді. Белоктарда аминқышқылдары сияқты амфотерлі яғни NH2 -, COOH-тобының болуына байланысты қышқылды да негізді де қасиет көрсетеді. Бұл қасиет белоктарды электрофорез әдісімен тазалауда кеңінен қолданылады. Белоктардың гидрофильді қасиеті жақсы байқалған. Олардың ертінділерінде төменгі осмостық қысым, жоғарғы тұтқырлығы және аздаған мөлшерде диффузия байқалады. Белоктардың үлкен көлемдегі –ісіну қасиеті бар.
Белоктардың бірқатар қасиеттері колоидты жағдаймен байланысты, негізіне сәулені шашыратуы, нефелометрия әдісімен белоктардың сандық анықтауы негізінде жатыр. Осы эффект қазіргіі уақытта биологиялық обьектіні микроскопты әдіспен зерттеуде қолданылады. Белок молекуласы жартылай өткізгіш, жасанды мембранадан өте алмайды. Сонымен қатар өсімдіктер ммен жануарлар тканінің биомембраналарынан да өте алмайды, бірақ органикалық жарақаттануда, мысалы, бүйректің шумағы капсуласы жарақаттанғанда ол қан сарысуының альбуминдері өткізеді де, олар зәрде пайда болады.
2.4 Белоктардың құрылымдық ұйымы
Белоктардың құрылымдық ұйымын анықтау қазіргі биохимияның басты мәселесі болып есептеледі. Ол маңызды ғылыми тәжірибе жағдайында белоктың организдегі атқаратын әр-түрлі қызметін түсіну үшін қажет. Алғаш рет А.Я Данилевский биууретен реакциясын ашқан кезде белокты зарядтың барлығына атоммдардың біртектес топтпарының, яғни биуретке ұқсас NH2-CO-NH-CO-NH2 тобының бар екенін айтқан болатын. Белокты заттардағы атом топтарының біртектілігі: x-y-z-NH-CO-zyx түрінде белгіленеді, мұнда х,у,z әртүрлі топтарды білдіреді. Сонымен А.Я. Данилевский бірінші рет –NH-CO-байлынысын көрсетті, кейінірек бұл байланыс «Пептидті байланыс» деген атқа ие болды және белок молекуласындағы аминқышқылдарының негізгі байланысын көрсетті.
1902 жылы Э.Фишер полипептид теориясын тұжырымдады, яғни белоктар күрделі полипептидтер, ондағы әрбір жеке аминқышқылы бір-бірімен пептидті байланыстармен байланысқан.
Дипептидке ұқсас тәсілмен оған басқа да аминқышқылдары –три,-тетра, -пентапептид түзіліп, белоктың полипептидті ірі молекуласын құра алады. Пептидтерді атау үшін, аминқышқылының N–соңының бос NH2-тобынан бастап келесі аминқышқылдарын және C-соңының аминқышқылдарын толық атаумен бітеді. Мысалы:пентапептид, 5 аминқышқылынан құралған, толық былай аталуы мүмкін:глицил-аланил-серил-цистейнил-аланин немесе қысқаша Гли-Ала-Сер-Цис-Ала.
Полипептидтердің химиялық синтезі және қазіргі физико-химиялық зерттеу әдістері белок құрылымында пептидті байланыстың болатынын дәлелдеді. Белоктар құрылысының полипептидті теориясы экспериментальды түрде дәлелденді.
1. Табиғи белоктарда титрленетін бос COOH- және NH2-топтары мейлінше аз, олардың көпшілігі пептидті байланысты түзуге қатысып, бір-бірімен баланысқан түрде болады; титрлеуге тек бос COOH-және NH2-топтарының, яғни C жәнеN соңдары жатады.
2. Белоктардың қышқылды-сілтілі гидролиз процесі барысында титрленетін COOH және NH2 топтарының стехиометриялық саны құрылады, бұл пептидті байланыстың бірқатарының ыдырағанын көррсетеді.
3. Протеолитикалық ферменттердің әсерінен белоктар белгілі бөліктерге ыдырайды, олар полипептидтер деп аталады. Кейбір толық гидролизденбеген бөліктердің құрылымыолардың әрі қарай химиялық синтезімен дәлелденеді.
4. Биуретен реакциясын пептидті байланысы бар белоктар биурет ретінде береді, сол сияқты белоктар да ұқсас байланыстардың болуы.
5. Белоктардың кристалдарына рентгенограмма анализін жасағанда белоктардың полипептидті құрылымдарының барын дәлелдеді. Сонымен рентген құрылымды анализ 0,15-0,2 нм жасағанда полипептид тізбегінде амминқышқыл қалдығының орналасуын және кеңістіктегі конформациясын толық көруге мүмкіндік береді..
6. Белоктардың құрылысының полипептидті теориясын дәлелдеу ол белгілі құрылысы бар белоктарды және полипептидтерді таза химиялық әдіспен синтездеуі. Мысалы: инсулинде –51 аминқышқыл қалдығы, рибонуклеоазалар 124 аминқышқыл қалдығынан тұрады.
Синтез нәтижесінде алынған белоктар табиғи белоктар сияқты биологиялық активті және физико –химиялық қасиеттері де ұқсас болып келеді….